热带亚热带植物学报

作者：李树强，余洁雨，王韫慧，吕天晓，范甜，周玉萍，田长恩

单位：广州大学生命科学学院, 广东省植物适应性与分子设计重点实验室, 广州 510006,,广州大学生命科学学院, 广东省植物适应性与分子设计重点实验室, 广州 510006,,广州大学生命科学学院, 广东省植物适应性与分子设计重点实验室, 广州 510006,,广州大学生命科学学院, 广东省植物适应性与分子设计重点实验室, 广州 510006,,广州大学生命科学学院, 广东省植物适应性与分子设计重点实验室, 广州 510006,,广州大学生命科学学院, 广东省植物适应性与分子设计重点实验室, 广州 510006,,广州大学生命科学学院, 广东省植物适应性与分子设计重点实验室, 广州 510006,

关键词：钙调素;剪接方式;IQM3;蛋白质结合活性

基金：广东省自然科学基金项目(2020A1515011423)资助

钙离子(Ca2+)/钙调素(calmodulin, CaM)信号参与植物生长发育和对外界刺激响应的调节。拟南芥(Arabidopsis thaliana) CaM家族共有7个基因，编码的蛋白质氨基酸序列具有高度保守性。该研究通过酵母双杂交及生物信息学分析等方法，对CaM5的2个剪接体CaM5.1和CaM5.3进行蛋白结合活性分析。结果表明，拟南芥钙调素结合蛋白(calmodulin-binding protein, CaMBP) IQM3 (IQ motif-containing protein 3)能在酵母中与除CaM5.3外的CaM家族的成员结合。生物信息学分析表明, CaM5.3比CaM5.1和其他CaM亚型成员多出1个由35个氨基酸残基组成的C-末端序列(C-terminal domain, CTD)，可能影响CaM5.3与IQM3结合。在CaM5.1的C-末端添加CML10的CTD，将重组蛋白与IQM3进行结合，证实CaM5.3的CTD是影响其与IQM3结合的关键序列。因此，拟南芥CaM5的不同剪接方式影响其蛋白结合活性，为研究钙调素及钙调素结合蛋白的结合活性提供参考。

来源：2024年第4期

《热带亚热带植物学报》期刊编辑部

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